Les travaux présentés dans les chapitres 1 à 7 de la présente thèse permettent de faire le point sur la controverse entourant la présence d'activité phospholipase A2 dans les photorécepteurs en bâtonnet d'origine bovine. Il est démontré que, contrairement à ce qui a été publié entre 1987 et 1993 par quatre équipes de chercheurs, il n'y a pas d'activité phospholipase A2 dans les segments externes de bâtonnets purifiés selon les trois méthodes couramment utilisées (vortexage, homogénéisation et agitation à la main). Tous les résultats ci-inclus démontrent clairement que l'activité phospholipase A2 mesurée par ces équipes est fort probablement due à une contamination de leurs préparations de segments externes de bâtonnets. De nombreux résultats, lesquels ont été obtenus de diverses façons, révèlent en effet pour la première fois que deux autres fractions subrétiniennes, soit le RPE (enrichi en cellules de l'épithélium pigmentaire rétinien) et le P200 (contenant toute la rétine neurale à l'exception des segments externes des bâtonnets), ont chacune un niveau significatif d'activité phospholipase A2. Qui plus est, ces fractions se retrouvent initialement (in vivo) de part et d'autre des segments externes de bâtonnets, soutenant ainsi l'hypothèse de la contamination. Ces résultats ont donc permis, d'une part, de mettre fin à une controverse vieille de dix ans et, d'autre part, de proposer des hypothèses très constructives et intéressantes afin de concilier les différents résultats publiés entre 1987 et 1993.

    Dans le deuxième volet de la thèse, la caractérisation de l'activité phospholipase A2 du RPE et du P200, a permis de découvrir que chacune de ces fractions contient plus d'un type de phospholipase A2, lesquels sont tous différents l'un de l'autre. Plus encore, la comparaison des caractéristiques des phospholipases A2 rétiniennes à celles des trois groupes de phospholipases A2 répertoriés dans la littérature suggère fortement que le RPE et le P200 contiennent de nouveaux types d'enzymes. Ainsi, les résultats de ce deuxième volet ont permis de présenter les deux premiers rapports ayant trait à la caractérisation biochimique et la classification opérationnelle des phospholipases A2 rétiniennes. Ils suggèrent par ailleurs que les phospholipases A2 rétiniennes pourraient appartenir à un nouveau groupe ou sous-groupe, au même titre que d'autres phospholipases A2 récemment identifiées et caractérisées.

    Mes études des phospholipases A2 rétiniennes sont notamment publiées dans "The journal of Biological Chemistry" (1996. 271 : 19209-19218), "Biochemical journal" (1997. 327 : 455-460) et "Biochimica et Biophysica Acta" (1997. sous presse).